Parte Teórica
En general, todas las reacciones
metabólicas están reguladas por las enzimas, unas proteínas globulares que
actúan como catalizadores, aumentando la velocidad de aquellas reacciones que
son energéticamente posibles. Las enzimas permiten las reacciones en las
condiciones de temperatura, presión y pH propios del medio intracelular,
reduciendo la energía de activación necesaria para que se produzca la reacción.
Las enzimas no experimentan cambios estructurales al final del proceso químico
que catalizan.
¿Que son las enzimas?
Las/os enzimas son las proteínas más especializadas,
como corresponde a su acción catalizadora de los procesos biológicos:
degradación de nutrientes, transformaciones energéticas, síntesis de moléculas
orgánicas, regulación de procesos metabólicos, etc.; incluso se mantienen
activas fuera de la célula.
La mayoría de las reacciones celulares no se pueden
producir espontáneamente a la velocidad adecuada, pues requerirían una elevada
temperatura que sería letal para la célula, por la que es decisiva la acción
enzimática para conseguir dicha velocidad de reacción.
Aunque hemos dicho que los enzimas son generalmente
proteínas, existen otros enzimas de naturaleza ribonucleoprotéica, denominados
ribozimas.
Las enzimas actúan sobre sustancias determinadas,
conocidas como sustratos, cuya transformación hacen posible. En muchos casos el
sustrato es una sustancia muy compleja que debe transformarse en otra u otras
más simples; la enzima se une al sustrato a través de numerosas interacciones
débiles como son: puentes de hidrógeno, electrostáticos, hidrófobos, etc., en
un lugar específico, el centro activo o centro catalítico.
Son biocatalizadores de naturaleza proteica:
- Son biocatalizadores, se encuentran solamente en los seres vivos.
- Son de naturaleza proteica, una enzima es una proteína parcial o totalmente.
Catalizador
Es un agente químico que acelera una
reacción sin ser consumido en ella. Hace cambiar el mecanismo de una reacción
química y que avanza a través de etapas sucesivas más rápidas. El papel del
catalizador consiste en redacción la energía (E.) de activación.
Para alcanzar el estado de transición
y, en definitiva, para que la reacción química tenga lugar, es preciso
comunicar a los reactivos cierta cantidad de energía, denominada energía de
activación. Esto ocurre tanto en las reacciones endotérmicas como en las
exotérmicas.
En las llamadas reacciones
espontáneas, la energía de activación es tan
baja que se obtiene de la propia energía cinética de las moléculas o
incluso de la luz que incide en el lugar de reacción. En las reacciones no
espontáneas, sin embargo, esta energía
es tan alta que no se producen si no se aplica calor.
La acción catalizadora de las enzimas
consiste en rebajar la energía de activación para llegar fácilmente al estado
de transición y permitir que la reacción se lleve a cabo. En definitiva, sin la
presencia del catalizador no es posible alcanzar el estado de transición
espontáneamente, y con él, sí es posible.
Las Enzimas como Unidad Fundamental
de la vida
Cada célula/tejido tiene su actividad
propia. Lo que importa cambios en su estado bioquímico. Que tienen el poder de
catalizar, agilizar determinados procesos sintéticos.
En propios genes son reguladores de
la producción de enzimas, por lo tanto, genes y enzimas pueden ser considerados
unidades fundamentales de la vida. El rasgo de las enzimas es que pueden
catalizar procesos químicos a baja temperatura, comparable con la propia vida,
sin el empleo de sustancias lascivas para los tejidos.
La vida es en síntesis una cadena de
procesos enzimáticos desde aquellas que hacen por sustratos el H2O y el CO2 presentes en los
vegetales para la formación de hidratos de carbono, hasta los más complicados
que utilizan sustratos más complejos.
Historia
Se inició con el estudio de los
procesos de la Fermentación y Putrefacción de Antonie Lavoisier (1743-1794).
Fue el Primero en plantear sobre bases cuantitativas el proceso de fermentación
alcohólica al observar:
- Cantidad de azúcar presente.
- El producto durante el proceso.
“Considero que la fermentación podría
ser considerada una reacción química cualquiera”. Demuestro que los procesos
eran provocados por bacterias y levadura, se constató que el almidón era
degradado a monosacárido y disacárido por acción del jugo salival (Ptialina).
A mediados del siglo XIX, el
científico francés Louis Pasteur estudiando la fermentación alcohólica
descubrió las enzimas que denominó inicialmente fermentos. Pasteur creía que la
actividad enzimática era inseparable de las células vivas, pero en el año 1897
Eduard y Hans Buchner consiguieron extraer y separar, sin que perdieran su capacidad
catalítica, las mismas enzimas de las correspondientes células. Capacidad
catalítica, las mismas enzimas de las correspondientes células.
A principios del siglo XX, E. Fisher
observó la especificidad y en el año 1926 J. Summer obtuvo la primera enzima cristalizada
y purificada, la ureasa.
Parte
Practica: Enzimas Catalasa
Objetivo del Experimento
Observar el comportamiento en la enzima catalasa en
Diferentes cantidades de tejido vegetal, que en este caso será la zanahoria.
Materiales
- 5 Tubos de ensayo.
- Gradilla
- Gotero.
- Detergente Líquido.
- Regla.
- Cuchillo.
- Zanahoria.
- Pipeta de 10 milímetros (ml).
- Peróxido de hidrogeno H2O2 (agua oxigenada).
Procedimiente
- Se coloca 5 gotas de detergente líquido en c/u de ellos.
- Con la ayuda de la pipeta de 10 ml se coloca en cada tubo de ensayo de 3 ml de H2O2.
- Se corta la zanahoria en cubitos de 1 cm.
- Durante 10 min y en intervalos de 2 min observen y mide el volumen de los producido = el oxígeno molecular.
- Que es el resultado de la reacción de la enzima catalasa ante el H2O2.
Numero de Tubo
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Numero de Cubito de Zanahoria
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Tubo 1
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0
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Tubo 2
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1
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Tubo 3
|
2
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Tubo 4
|
3
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Tubo 5
|
4
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Eso fue todo lo visto en la clase 4 que hablo sobre Las Enzimas, dicha clase fue vista el 15 de Noviembre de 2017 en el Centro de Química.
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