Clase 4

Parte Teórica

     En general, todas las reacciones metabólicas están reguladas por las enzimas, unas proteínas globulares que actúan como catalizadores, aumentando la velocidad de aquellas reacciones que son energéticamente posibles. Las enzimas permiten las reacciones en las condiciones de temperatura, presión y pH propios del medio intracelular, reduciendo la energía de activación necesaria para que se produzca la reacción. Las enzimas no experimentan cambios estructurales al final del proceso químico que catalizan. 

¿Que son las enzimas?

     Las/os enzimas son las proteínas más especializadas, como corresponde a su acción catalizadora de los procesos biológicos: degradación de nutrientes, transformaciones energéticas, síntesis de moléculas orgánicas, regulación de procesos metabólicos, etc.; incluso se mantienen activas fuera de la célula.

   La mayoría de las reacciones celulares no se pueden producir espontáneamente a la velocidad adecuada, pues requerirían una elevada temperatura que sería letal para la célula, por la que es decisiva la acción enzimática para conseguir dicha velocidad de reacción.

    Aunque hemos dicho que los enzimas son generalmente proteínas, existen otros enzimas de naturaleza ribonucleoprotéica, denominados ribozimas.

    Las enzimas actúan sobre sustancias determinadas, conocidas como sustratos, cuya transformación hacen posible. En muchos casos el sustrato es una sustancia muy compleja que debe transformarse en otra u otras más simples; la enzima se une al sustrato a través de numerosas interacciones débiles como son: puentes de hidrógeno, electrostáticos, hidrófobos, etc., en un lugar específico, el centro activo o centro catalítico.

Son biocatalizadores de naturaleza proteica:

• Son biocatalizadores, se encuentran solamente en los seres vivos.
• Son de naturaleza proteica, una enzima es una proteína parcial o totalmente.

Estructura de una Enzima

Catalizador

     Es un agente químico que acelera una reacción sin ser consumido en ella. Hace cambiar el mecanismo de una reacción química y que avanza a través de etapas sucesivas más rápidas. El papel del catalizador consiste en redacción la energía (E.) de activación.

     Para alcanzar el estado de transición y, en definitiva, para que la reacción química tenga lugar, es preciso comunicar a los reactivos cierta cantidad de energía, denominada energía de activación. Esto ocurre tanto en las reacciones endotérmicas como en las exotérmicas.

     En las llamadas reacciones espontáneas, la energía de activación es tan  baja que se obtiene de la propia energía cinética de las moléculas o incluso de la luz que incide en el lugar de reacción. En las reacciones no espontáneas,  sin embargo, esta energía es tan alta que no se producen si no se aplica calor.

     La acción catalizadora de las enzimas consiste en rebajar la energía de activación para llegar fácilmente al estado de transición y permitir que la reacción se lleve a cabo. En definitiva, sin la presencia del catalizador no es posible alcanzar el estado de transición espontáneamente, y con él, sí es posible. 

                                                         

    

Las Enzimas como Unidad Fundamental de la vida

     Cada célula/tejido tiene su actividad propia. Lo que importa cambios en su estado bioquímico. Que tienen el poder de catalizar, agilizar determinados procesos sintéticos.

     En propios genes son reguladores de la producción de enzimas, por lo tanto, genes y enzimas pueden ser considerados unidades fundamentales de la vida. El rasgo de las enzimas es que pueden catalizar procesos químicos a baja temperatura, comparable con la propia vida, sin el empleo de sustancias lascivas para los tejidos.

     La vida es en síntesis una cadena de procesos enzimáticos desde aquellas que hacen por sustratos el H2O y el CO2 presentes en los vegetales para la formación de hidratos de carbono, hasta los más complicados que utilizan sustratos más complejos.

Historia

     Se inició con el estudio de los procesos de la Fermentación y Putrefacción de Antonie Lavoisier (1743-1794). Fue el Primero en plantear sobre bases cuantitativas el proceso de fermentación alcohólica al observar:

• Cantidad de azúcar presente.
• El producto durante el proceso.

   “Considero que la fermentación podría ser considerada una reacción química cualquiera”. Demuestro que los procesos eran provocados por bacterias y levadura, se constató que el almidón era degradado a monosacárido y disacárido por acción del jugo salival (Ptialina).

    A mediados del siglo XIX, el científico francés Louis Pasteur estudiando la fermentación alcohólica descubrió las enzimas que denominó inicialmente fermentos. Pasteur creía que la actividad enzimática era inseparable de las células vivas, pero en el año 1897 Eduard y Hans Buchner consiguieron extraer y separar, sin que perdieran su capacidad catalítica, las mismas enzimas de las correspondientes células. Capacidad catalítica, las mismas enzimas de las correspondientes células.

     A principios del siglo XX, E. Fisher observó la especificidad y en el año 1926 J. Summer obtuvo la primera enzima cristalizada y purificada, la ureasa.

Parte Practica: Enzimas Catalasa

Objetivo del Experimento

     Observar el comportamiento en la enzima catalasa en Diferentes cantidades de tejido vegetal, que en este caso será la zanahoria.

Materiales

•  5 Tubos de ensayo.
• Gradilla
• Gotero.
• Detergente Líquido.
•  Regla.
• Cuchillo.
• Zanahoria.
• Pipeta de 10 milímetros (ml).
• Peróxido de hidrogeno H2O2 (agua oxigenada).

Procedimiente

1. Se coloca 5 gotas de detergente líquido en c/u de ellos.
2. Con la ayuda de la pipeta de 10 ml se coloca en cada tubo de ensayo de 3 ml de H2O2.
3. Se corta la zanahoria en cubitos de 1 cm.
4.  Durante 10 min y en intervalos de 2 min observen y mide el volumen de los producido = el oxígeno molecular.
5.  Que es el resultado de la reacción de la enzima catalasa ante el H2O2.

Numero de Tubo	Numero de Cubito de Zanahoria
Tubo 1	0
Tubo 2	1
Tubo 3	2
Tubo 4	3
Tubo 5	4

     Eso fue todo lo visto en la clase 4 que hablo sobre Las Enzimas, dicha clase fue vista el 15 de Noviembre de 2017 en el Centro de Química.